Активность каталазы в молоке и ее корреляции с молочной продуктивностью коров в зависимости от срока лактации

Ряд ферментов молока обладают выраженной антиоксидантной активностью. Каталаза — один из наиболее ярких представителей класса оксидоредуктаз (КФ 1.11.1.6), чьим субстратом выступает перекись водорода (H2O2), основными источниками которой в молоке служат реакции окисления гипоксантина и ксантина ксантиноксидазами (КФ 1.1.3.22), реакции, катализируемые сульфгидроксидазой (КФ 1.8.3.2), супероксиддисмутазой (КФ 1.15.1.1), реакции естественного окисления липидов молока, реакции аэробного метаболизма.

Примечательно, что в 1937 году каталаза бычьей печени стала первым кристаллизованным белком в своем классе, на данный момент ее 3D-структура хорошо изучена и подробно описана в ряде работ. Основными источниками каталазы в молоке становятся секреторные клетки молочной железы, лейкоциты и микроорганизмы. В эксперименте с различными режимами температурного воздействия каталаза демонстрирует термостабильность, и это довольно неожиданно для гомотетрамера, стабилизированного нековалентными взаимодействиями, что детально рассмотрено.

Что касается эволюции каталитически активных ферментов в отношении H2O2, она привела к появлению трех семейств металлоферментных генов: типичных гем-каталаз (монофункциональных), гем-каталаза-пероксидаз (бифункциональных) и марганцевых каталаз (негемовых). Монофункциональные гем-каталазы распространены во всех царствах с высокой структурной сохранностью. Наибольшего разнообразия достигли каталазы прокариотических и эукариотических микроорганизмов, которые играют важную роль в патогенезе ряда заболеваний. Положительные по каталазе бактерии (Staphylococcus, Micrococcus, Bacillus и Enterobacteriaceae) могут дольше выживать, с успехом нейтрализуя достаточно эффективную неспецифическую линию защиты в виде H2O2, расщепляя ее до H2O и O2.

Источник и фото: Аграрная наука